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Caractéristiques des acides aminés qui déterminent leurs propriétés chimiques ?

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Quel aspect chimique des acides aminés fait qu'ils ont des propriétés différentes, de sorte que les propriétés chimiques et physiques des polypeptides varient à la fois avec la teneur en acides aminés et l'ordre des acides aminés ?


Cela ressemble sérieusement à vos devoirs, alors ce serait mieux si vous faisiez des recherches. Cependant, comme point de départ, les acides aminés peuvent être polaires et non polaires. Ces propriétés provoquent des forces d'attraction variables entre les acides aminés et leur environnement. L'emplacement change la façon dont ils peuvent interagir. Demandez si vous n'êtes pas sûr de quelque chose :)


Propriétés physicochimiques des acides aminés

Les propriétés physico-chimiques d'une protéine sont déterminées par les propriétés analogues des acides aminés qu'elle contient.

L'atome de carbone de tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, est asymétrique, ce qui signifie que quatre entités chimiques différentes (atomes ou groupes d'atomes) y sont attachées. En conséquence, chacun des acides aminés, à l'exception de la glycine, peut exister dans deux arrangements spatiaux ou géométriques différents (c'est-à-dire des isomères), qui sont des images miroir semblables aux mains droite et gauche.

Ces isomères présentent la propriété de rotation optique. La rotation optique est la rotation du plan de la lumière polarisée, qui est composé d'ondes lumineuses qui vibrent dans un seul plan, ou direction, uniquement. Les solutions de substances qui font tourner le plan de polarisation sont dites optiquement actives, et le degré de rotation est appelé rotation optique de la solution. La direction dans laquelle la lumière est tournée est généralement conçue comme plus, ou , pour dextrogyre (vers la droite), ou comme moins, ou je, pour lévogyre (à gauche). Certains acides aminés sont dextrogyres, d'autres sont lévogyres. À l'exception de quelques petites protéines (peptides) présentes dans les bactéries, les acides aminés présents dans les protéines sont les acides aminés l.

Chez les bactéries, la d-alanine et certains autres acides d-aminés ont été trouvés comme composants de la gramicidine et de la bacitracine. Ces peptides sont toxiques pour d'autres bactéries et sont utilisés en médecine comme antibiotiques. La d-alanine a également été trouvée dans certains peptides des membranes bactériennes.

Contrairement à la plupart des acides organiques et des amines, les acides aminés sont insolubles dans les solvants organiques. Dans les solutions aqueuses, ce sont des ions dipolaires (zwitterions ou ions hybrides) qui réagissent avec des acides ou des bases forts d'une manière qui conduit à la neutralisation des extrémités chargées négativement ou positivement, respectivement. En raison de leurs réactions avec les acides forts et les bases fortes, les acides aminés agissent comme des tampons, des stabilisateurs des concentrations en ions hydrogène (H + ) ou en ions hydroxyde (OH − ). En effet, la glycine est fréquemment utilisée comme tampon dans la gamme de pH de 1 à 3 (solutions acides) et de 9 à 12 (solutions basiques). Dans les solutions acides, la glycine a une charge positive et migre donc vers la cathode (électrode négative d'un circuit électrique à courant continu avec des bornes dans la solution). Sa charge est cependant négative dans les solutions alcalines, dans lesquelles il migre vers l'anode (électrode positive). A pH 6,1 la glycine ne migre pas, car chaque molécule a une charge positive et une charge négative. Le pH auquel un acide aminé ne migre pas dans un champ électrique est appelé point isoélectrique. La plupart des acides monoaminés (c'est-à-dire ceux qui ne contiennent qu'un seul groupe amino) ont des points isoélectriques similaires à ceux de la glycine. Les points isoélectriques des acides aspartique et glutamique, cependant, sont proches de pH 3, et ceux de l'histidine, de la lysine et de l'arginine sont respectivement à pH 7,6, 9,7 et 10,8.


Introduction

La vie sur Terre s'est adaptée à une gamme impressionnante d'environnements en grande partie en construisant divers polymères protéiques à l'aide d'un ensemble de seulement 20 acides aminés génétiquement codés. De multiples sources de preuves suggèrent qu'une large gamme d'acides aminés, dont beaucoup ne sont pas utilisés dans les protéines biologiquement codées, étaient disponibles à partir de la synthèse abiotique avant l'origine de la vie 1,2,3,4. Même en supposant que l'utilisation des acides aminés dans la vie était biaisée par des sources prébiotiques plausibles, dont il existe une pléthore, il semble qu'au moins la moitié des acides aminés génétiquement codés soient apparus comme des « inventions » des premiers systèmes vivants - de nouvelles dérivations chimiques d'homologues plus simples au début évolution métabolique 5 . Combinés, ces deux idées suggèrent que l'ensemble des acides aminés incorporés dans le codage génétique ne représente qu'une petite fraction de l'ensemble plus large d'alternatives qui auraient pu être utilisées de manière plausible 6,7. L'ensemble des acides aminés génétiquement codés pourrait donc représenter une adaptation fondamentale, façonnée par la sélection naturelle pour donner un avantage de fitness maximal. Ce modèle s'est avéré cohérent avec les prédictions de croissance évolutive de l'alphabet d'acides aminés 8 et une simple analyse statistique révèle que les acides aminés génétiquement codés présentent en effet collectivement des propriétés physiques inhabituelles par rapport à des ensembles aléatoires d'acides aminés 9 .

Alors que des études antérieures ont trouvé un solide soutien à l'idée que les 20 acides aminés génétiquement codés présentent des propriétés adaptatives non aléatoires en tant qu'ensemble 9,10, la force de ces résultats est limitée par la portée des acides aminés alternatifs considérés. Les analyses précédentes ont considéré un total d'au plus 76 acides aminés : 50 qui avaient été identifiés dans la météorite de Murchison (représentant des acides aminés prébiotiques plausibles, y compris les acides aminés codés Gly, Ala, Val, Pro, Glu, Asp, Leu et Ile) les 12 les acides aminés codés restants non trouvés dans Murchison et 14 intermédiaires des voies métaboliques par lesquelles les organismes contemporains synthétisent les acides aminés (représentant les acides aminés mis à la disposition des organismes grâce à l'innovation évolutive). Des travaux récents qui ont appliqué la chimioinformatique et la génération de structure à la question de l'espace isomère entourant les acides aminés génétiquement codés indiquent bien plus de possibilités qu'on ne l'imaginait auparavant, numérotant (selon les critères de génération de structure) de l'ordre de plusieurs milliers à quelques milliards 11 . Cette découverte remet en question la robustesse des preuves concernant les qualités adaptatives des acides aminés codés par rapport à un pool de fond de seulement 76 alternatives. Les qualités spéciales perçues des acides aminés codés sont-elles simplement un artefact de la petite taille de l'ensemble de comparaison ?

Ici, nous testons si les propriétés adaptatives non aléatoires observées pour l'ensemble d'acides aminés génétiquement codés restent robustes par rapport à un ensemble beaucoup plus vaste et plus complet de possibilités chimiques qu'auparavant. Nous commençons également à explorer pour la première fois de « meilleurs ensembles », qui, compte tenu de leurs qualités adaptatives, pourraient être des candidats plausibles pour des biochimies alternatives.


Conception peptidique

Les peptides peuvent être conçus de novo ou basés sur des séquences peptidiques de protéines natives, en fonction de l'application souhaitée. Les peptides synthétiques peuvent être modifiés pour changer leurs propriétés ou leur conformation, marqués pour la purification ou la détection, conjugués à des immunogènes pour la production d'anticorps ou marqués isotopiquement pour la quantification des protéines. Les peptides sont des biomolécules complexes qui ont des propriétés chimiques et physiques uniques qui résultent directement de leur composition en acides aminés. Cette page se concentre sur les éléments clés de la conception de peptides qui influencent la synthèse, la pureté et la stabilité et comment ils peuvent être modifiés.

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La longueur des peptides est variable et dépend de l'application pour laquelle ils sont utilisés. Par exemple, les peptides d'une longueur de 10 à 20 acides aminés sont idéaux pour la préparation d'anticorps, tandis que les peptides utilisés pour les études de structure/fonction peuvent être plus variables. Bien que les progrès technologiques aient permis aux stratégies actuelles de synthèse de peptides d'être considérablement plus efficaces que jamais, la pureté des peptides bruts synthétisés est limitée par la longueur du peptide proposé. À mesure que la longueur du peptide augmente, la quantité d'impuretés qui doit être éliminée des peptides en croissance augmente également après chaque cycle de déprotection-couplage. De plus, des séquences peptidiques plus longues nécessitent plus de réactions de couplage entre le peptide en croissance et l'acide aminé suivant dans la séquence. À chaque cycle de couplage, un petit nombre de réactions de couplage sur des peptides individuels dans le mélange réactionnel échouent, entraînant une augmentation de la concentration de peptides tronqués (délétions) dans la réaction à mesure que la longueur du peptide synthétisé augmente. La concentration de peptide de pleine longueur synthétisé dans une réaction est inversement corrélée à la longueur du peptide proposé. Par conséquent, à mesure que la longueur du peptide augmente, le rendement est réduit en raison de la difficulté croissante à purifier le produit peu abondant du brut. mélange alors que des peptides de 75 acides aminés de long peuvent être synthétisés, le rendement de la réaction de synthèse sera médiocre par rapport au rendement lors de la synthèse de peptides plus courts.

Représentation graphique de la relation entre la longueur du peptide et le rendement en peptide pleine longueur. En raison de la nature cyclique des méthodes de synthèse peptidique, la concentration de peptide de pleine longueur synthétisé dans une réaction donnée est inversement corrélée à la longueur du peptide proposé.

Les peptides peuvent être conçus de novo ou basés sur des séquences peptidiques de protéines natives, en fonction de l'application souhaitée. Les peptides synthétiques peuvent être modifiés pour changer leurs propriétés ou leur conformation, marqués pour la purification ou la détection, conjugués à des immunogènes pour la production d'anticorps ou marqués isotopiquement pour la quantification des protéines. Les peptides sont des biomolécules complexes qui ont des propriétés chimiques et physiques uniques qui résultent directement de leur composition en acides aminés. Cette page se concentre sur les éléments clés de la conception de peptides qui influencent la synthèse, la pureté et la stabilité et comment ils peuvent être modifiés.

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Les acides aminés sont regroupés en fonction de leur hydropathie, et l'inclusion ou l'exclusion d'acides aminés hydrophobes ou hydrophiles dans une séquence peptidique influence la capacité à synthétiser le peptide ou à solubiliser le produit final dans des solutions aqueuses.

Classifications des acides aminés.
Hydrophobe (non polaire)Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Val
Non chargé (polaire)Asn, Cys, Gly, Gln, Pro, Ser, Thr, Tyr
Acide (polaire)Aspe, Glu
Basique (polaire)Son, Lys, Arg

Les peptides avec une forte proportion d'acides aminés hydrophobes affecteront négativement la solubilité dans les solutions aqueuses. Une règle de base dans la conception de peptides solubles est de s'assurer que 1 acide aminé sur 5 est chargé. Si cela ne peut pas être réalisé, alors les acides aminés dans la séquence peptidique qui ne sont pas critiques pour la fonction du peptide peuvent être remplacés par des résidus chargés. Ceci, bien sûr, peut influencer la nature du peptide, par conséquent, les substitutions doivent être soigneusement considérées.

Bien qu'il soit difficile de déterminer la solubilité exacte des peptides sans tests empiriques, il existe des directives générales qui peuvent être utilisées pour prédire la solubilité des peptides :

  • Les peptides de moins de 5 résidus sont généralement solubles dans les solutions aqueuses, sauf si la séquence entière est constituée d'acides aminés hydrophobes.
  • Les peptides hydrophiles contenant >25 % de résidus chargés et <25 % d'acides aminés hydrophobes sont habituellement solubles dans des solutions aqueuses.
  • Les peptides hydrophobes contenant 50 % ou plus de résidus hydrophobes peuvent être insolubles ou seulement partiellement solubles dans les solutions aqueuses. Ces peptides doivent d'abord être dissous dans des solvants organiques tels que le diméthylsulfoxyde (DMSO), le diméthylformamide (DMF) ou l'acétonitrile avant une dilution prudente dans des solutions aqueuses.
  • Les peptides contenant une très forte proportion (>75%) de D, E, H, K, N, Q, R, S, T ou Y sont capables de construire des liaisons hydrogène intermoléculaires (réticulations) et ainsi former des gels dans les solutions aqueuses. Ces peptides doivent soit être solubilisés dans des solvants organiques, soit le pH du tampon doit être modifié.

Outre la longueur du peptide, certains acides aminés ou combinaisons d'acides aminés peuvent affecter négativement la synthèse, la purification, la solubilité ou la stabilité des peptides. Ces acides aminés peuvent être substitués par des acides aminés conservateurs tels que l'alanine ou la glycine, supprimés ou remplacés par un analogue, en fonction de l'acide aminé spécifique. Selon l'application, le peptide peut être basé sur des protéines natives, et souvent les séquences contiennent à la fois des acides aminés qui sont essentiels à sa fonction dans un essai donné et ceux qui ne sont pas essentiels et agissent uniquement à titre structurel. Avec ces types de peptides, la règle d'or consiste à apporter des modifications ou des substitutions sur les résidus non essentiels. Une autre méthode pour traiter les acides aminés difficiles ou les combinaisons défavorables dans les séquences natives consiste soit à décaler légèrement la séquence alignée avec la séquence native pour la rendre plus favorable, soit à briser les combinaisons défavorables.

Représentation graphique du déplacement de la séquence peptidique pour éviter les acides aminés défavorables. En plus de remplacer les acides aminés conservateurs par ceux qui peuvent interférer avec une application donnée ou affecter négativement la synthèse ou la purification, les séquences basées sur les protéines natives peuvent parfois être légèrement décalées pour exclure les acides aminés (indiqués par la flèche rouge) ou briser les séquences défavorables.

Les points suivants sont des lignes directrices pour la conception de peptides de novo ou natifs dont la composition favorise la synthèse, la purification, le stockage et la solubilité.

Cystéine et méthionine sont sensibles à une oxydation rapide, ce qui peut influencer négativement le clivage des groupes protecteurs pendant la synthèse et la purification ultérieure des peptides. Pour éviter cela, la cystéine peut être remplacée par de la sérine et la méthionine par de la norleucine (Nle). De multiples cystéines sur un peptide sont susceptibles de former des liaisons disulfure à moins qu'un agent réducteur tel que le dithiothréitol (DTT) ne soit ajouté au tampon ou que les cystéines soient remplacées par des résidus sérine. Les résidus de cystéine dans les peptides utilisés pour la production d'anticorps peuvent affecter l'avidité de l'anticorps, car les cystéines libres sont rares in vivo et peuvent donc ne pas être reconnues par la structure peptidique native.

Glutamine N-terminale est instable, car il forme du pyroglutamate cyclique dans des conditions acides pendant le clivage du groupe protecteur. Ceci peut être évité en acétylant la glutamine N-terminale ou en remplaçant la glutamine par de l'acide pyroglutamique préformé ou un acide aminé conservateur.

Asparagine N-terminale doit être évitée, car le groupe protecteur N-terminal de l'asparagine peut être difficile à éliminer pendant le clivage. Par conséquent, soit enlevez soit remplacez l'acide aminé N-terminal.

L'acide aspartique peut subir une hydrolyse et provoquer un clivage peptidique dans des conditions acides lorsqu'il est associé à de la glycine, de la proline ou de la sérine. Evitez si possible ces combinaisons en les substituant ou en les décomposant en décalant la séquence.

Sérine multiple ou proline les résidus dans une séquence peuvent provoquer des délétions importantes au cours de la synthèse, en particulier les résidus proline, qui peuvent subir une isomérisation cis/trans et réduire la pureté du peptide.

Une série de glutamine, isoleucine, leucine, phénylalanine, thréonine, tyrosine ou valine peut provoquer des feuillets β, qui provoquent une solvatation incomplète pendant la synthèse peptidique, entraînant des délétions. La substitution conservatrice de l'asparagine à la glutamine ou de la sérine à la thréonine, l'ajout d'une proline ou de la glycine tous les trois acides aminés ou le décalage de la séquence peuvent briser les feuillets β.


Contenu

Les acides aminés aromatiques absorbent la lumière ultraviolette à une longueur d'onde supérieure à 250 nm et produisent une fluorescence. Cette caractéristique est utilisée en analyse quantitative, notamment pour déterminer les concentrations de ces acides aminés en solution. [2] Ceci grâce à l'utilisation d'un spectrophotomère UV et de l'équation de la loi de Beer-Lambert. [3] La plupart des protéines auront un maximum d'absorption à 280 nm en raison de la présence d'acides aminés aromatiques dans leur structure primaire. Cependant, comme plusieurs acides aminés aromatiques existent, cette méthode a une faible précision afin d'atténuer ce problème, la protéine souhaitée doit être pure et sa capacité d'absorption molaire est connue. De plus, une protéine sans acides aminés aromatiques n'aura pas un maximum d'absorption à environ 280 nm. La présence d'acides nucléiques dans la protéine peut encore diminuer la précision de la méthode en raison de la présence de noyaux purine et pyrimidine, qui ont un maximum d'absorption à environ 260 nm. La phénylalanine a une absorbance relativement faible par rapport aux autres acides aminés aromatiques standard, sa présence dans une protéine ne peut être détectée que si le tryptophane et la tyrosine ne sont pas présents. [4] Son maximum d'absorption se produit à 257 nm. [4] Par conséquent, il a une fluorescence relativement faible. Le tryptophane a l'absorbance relative la plus élevée par rapport aux autres acides aminés aromatiques standard, son absorption maximale se produit à 280 nm. [4] La chaîne latérale du tryptophane ne titre pas. Le maximum d'absorption de la tyrosine se produit à 274 nm. [4] Dans les réactions chimiques, la tyrosine peut fonctionner comme un nucléophile. [5] Les acides aminés aromatiques jouent également un rôle crucial dans les interactions glycane-protéine.

Voies de biosynthèse Modifier

Voie Shikimate Modifier

Chez les plantes, la voie du shikimate conduit d'abord à la formation de chorismate, qui est le précurseur de la phénylalanine, de la tyrosine et du tryptophane. Ces acides aminés aromatiques sont les dérivés de nombreux métabolites secondaires, tous essentiels aux fonctions biologiques d'une plante, tels que les hormones salicylate et auxine. Cette voie contient des enzymes qui peuvent être régulées par des inhibiteurs, qui peuvent arrêter la production de chorismate, et finalement les fonctions biologiques de l'organisme. Les herbicides et les antibiotiques agissent en inhibant ces enzymes impliquées dans la biosynthèse des acides aminés aromatiques, les rendant ainsi toxiques pour les plantes. [6] Le glyphosate, un type d'herbicide, est utilisé pour contrôler l'accumulation de verdure en excès. En plus de détruire les légumes verts, le glyphosate peut facilement affecter le maintien du microbiote intestinal dans les organismes hôtes en inhibant spécifiquement la 5-énolpyruvylshikinate-3-phosphate synthase qui empêche la biosynthèse des acides aminés aromatiques essentiels. L'inhibition de cette enzyme entraîne des troubles tels que des maladies gastro-intestinales et des maladies métaboliques. [7]

Acides aminés aromatiques comme précurseurs Modifier

Les acides aminés aromatiques servent souvent de précurseurs à d'autres molécules. Par exemple, dans la production d'épinéphrine, la phénylalanine est la molécule de départ. La réaction est indiquée ci-dessous :

La tyrosine est également un précurseur de la synthèse d'octopamine et de mélanine dans de nombreux organismes. [8] Dans la production de thyroxine, la phénylalanine sert également de précurseur initial :

Dans la production de sérotonine, le tryptophane est la molécule de départ, comme indiqué ci-dessous :

De plus, l'histidine est le précurseur de l'histamine. Le tryptophane est la molécule de départ dans la synthèse de la tryptamine, de la sérotonine, de l'auxine, des kynurénines et de la mélatonine. [8]

Besoins nutritionnels Modifier

Les animaux obtiennent des acides aminés aromatiques de leur alimentation, mais toutes les plantes et tous les micro-organismes doivent synthétiser leurs acides aminés aromatiques par la voie métaboliquement coûteuse du shikimate afin de les fabriquer. La phénylalanine, le tryptophane et l'histidine sont des acides aminés essentiels pour les animaux. Comme ils ne sont pas synthétisés dans le corps humain, ils doivent être issus de l'alimentation. La tyrosine est semi-essentielle donc, elle peut être synthétisée par l'animal, mais uniquement à partir de la phénylalanine. La phénylcétonurie, une maladie génétique qui survient en raison de l'incapacité à décomposer la phénylalanine, est due à un manque de l'enzyme phénylalanine hydroxylase. Un manque alimentaire de tryptophane peut provoquer un retard de développement du squelette. [9] Une consommation excessive d'acides aminés aromatiques bien au-delà des niveaux obtenus par la consommation normale de protéines pourrait entraîner une hypertension, [10] quelque chose qui pourrait passer inaperçu pendant longtemps chez les individus en bonne santé. Elle pourrait également être causée par d'autres facteurs, tels que l'utilisation de diverses herbes et aliments comme le chocolat, qui inhibent les enzymes monoamine oxydase à des degrés divers, ainsi que certains médicaments. Les traces d'amines aromatiques comme la tyramine peuvent déplacer la noradrénaline des vésicules monoamines périphériques et chez les personnes prenant des IMAO, cela se produit au point de mettre la vie en danger. Le syndrome de la couche bleue est une maladie autosomique récessive causée par une mauvaise absorption du tryptophane dans le corps.


Explication : Que sont les acides et les bases ?

Les chimistes utilisent souvent un test - dans lequel la couleur d'un produit chimique spécial sur certaines bandelettes de test change - pour déterminer si un liquide (ici, du jus de citron et de l'eau savonneuse) est un acide ou une base.

ozergok/iStock/Getty Images Plus

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13 novembre 2019 à 9h32

Si une chimiste vous dit que l'eau savonneuse est basique, elle ne dit pas que c'est simple. Elle fait référence à l'hydroxyde de sodium utilisé pour fabriquer du savon, c'est une substance alcaline (AL-kuh-lin). De base — ou alcaline — décrit les propriétés de certaines molécules dans une solution. Ces substances sont à l'opposé des acides, tels que les acides citrique, ascorbique et malique qui donnent au jus de citron son acidité piquante.

Un atome d'hydrogène est constitué d'un proton (particule chargée positivement), autour duquel orbite un électron (particule chargée négativement). Selon la définition de Brønsted-Lowry, les molécules acides ont la capacité d'abandonner — de faire don — de ce proton à une autre molécule. pikepicture/iStock/Getty Images Plus

Tout au long de l'histoire, les chimistes ont créé différentes définitions des acides et des bases. Aujourd'hui, de nombreuses personnes utilisent la version Brønsted-Lowry. Il décrit un acide comme une molécule qui cédera un proton - un type de particule subatomique, parfois appelée ion hydrogène - à partir de l'un de ses atomes d'hydrogène. Au minimum, cela nous indique que tous les acides de Brønsted-Lowry doivent contenir de l'hydrogène comme l'un de leurs éléments constitutifs.

L'hydrogène, l'atome le plus simple, est composé d'un proton et d'un électron. Lorsqu'un acide cède son proton, il s'accroche à l'électron de l'atome d'hydrogène. C'est pourquoi les scientifiques appellent parfois les acides donneurs de protons. Les acides auront un goût aigre.

Le type de vinaigre est connu sous le nom d'acide acétique (Uh-SEE-tik). Sa formule chimique peut s'écrire soit C2H4O2 ou CH3COOH. L'acide citrique (SIT-rik) est ce qui rend le jus d'orange acide. Sa formule chimique est un peu plus compliquée et s'écrit C6H8O7 ou CH2COOH-C(OH)COOH-CH2COOH ou C6H5O7(3−).

Les bases de Brønsted-Lowry, en revanche, sont douées pour voler des protons, et elles les retireront volontiers des acides. Un exemple de base est l'ammoniac. Sa formule chimique est NH3. Vous pouvez le trouver dans de nombreux produits de nettoyage de vitres.

Pas pour vous embrouiller, mais. . .

Les scientifiques utilisent parfois un autre schéma - le système de Lewis - pour définir les acides et les bases. Au lieu de protons, cette définition de Lewis décrit ce que les molécules font avec leurs électrons. En fait, un acide de Lewis n'a pas du tout besoin de contenir d'atomes d'hydrogène. Les acides de Lewis doivent seulement être capables d'accepter des paires d'électrons.

Différentes définitions sont utiles pour différentes situations, explique Jennifer Roizen. Elle est chimiste à l'Université Duke de Durham, en Caroline du Nord. « Nous utilisons les deux définitions dans mon laboratoire », explique Roizen. « La plupart des gens utilisent les deux. Mais une application donnée, dit-elle, peut en dépendre.

Eau (H2O) est chimiquement neutre. Cela signifie que ce n'est ni un acide ni une base. Mais mélangez un acide avec de l'eau et les molécules d'eau agiront comme des bases. Ils vont attraper des protons d'hydrogène de l'acide. Les molécules d'eau altérées sont maintenant appelées hydronium (Hy-DROHN-ee-um).

Mélangez de l'eau avec une base et cette eau jouera le rôle de l'acide. Maintenant, les molécules d'eau cèdent leurs propres protons à la base et deviennent ce que l'on appelle des molécules d'hydroxyde (Hy-DROX-ide).

Pour identifier les acides des bases et la force relative de chacun, les chimistes ont tendance à utiliser une échelle de pH. Sept est neutre. Tout ce qui a un pH inférieur à 7 est acide. Tout ce qui a un pH supérieur à 7 est basique. L'un des premiers tests pour déterminer les acides à partir des bases a été le test décisif. Un patch chimique est devenu rouge pour les acides, bleu pour les bases. Aujourd'hui, les chimistes peuvent également utiliser du papier indicateur de pH, qui transforme chaque couleur de l'arc-en-ciel pour indiquer la force ou la faiblesse d'un acide ou d'une base.

Mots de pouvoir

acide Terme chimique désignant les matières acides dont le pH est inférieur à 7,0 (sur une échelle de 14 points). Les acides sont souvent capables de ronger certains minéraux tels que le carbonate, ou d'empêcher leur formation en premier lieu. Chimiquement, les acides sont connus pour avoir la capacité soit de donner un proton (ion hydrogène) à un autre composé, soit d'accepter une paire d'électrons. Le premier est connu sous le nom d'acide de Brønsted-Lowry. Les chimistes appellent le deuxième type un acide de Lewis.

alcalin Adjectif qui décrit un produit chimique qui peut accepter un proton d'une autre molécule ou donner une paire d'électrons. Les solutions alcalines sont également appelées basiques - comme par opposition à acides - et ont un pH supérieur à 7.

ammoniac Un gaz incolore avec une odeur désagréable. L'ammoniac est un composé fabriqué à partir des éléments azote et hydrogène. Il est utilisé pour faire de la nourriture et appliqué aux champs agricoles comme engrais. Sécrété par les reins, l'ammoniac donne à l'urine son odeur caractéristique. Le produit chimique est également présent dans l'atmosphère et dans tout l'univers.

application Une utilisation ou une fonction particulière de quelque chose.

atome Unité de base d'un élément chimique. Les atomes sont constitués d'un noyau dense qui contient des protons chargés positivement et des neutrons non chargés. Le noyau est orbité par un nuage d'électrons chargés négativement.

base (en chimie) Un produit chimique qui peut accepter des protons de molécules d'hydrogène, ou donner une paire d'électrons. Les solutions basiques sont également appelées alcalines.

chimique Une substance formée de deux atomes ou plus qui s'unissent (se lient) dans une proportion et une structure fixes. Par exemple, l'eau est un produit chimique fabriqué lorsque deux atomes d'hydrogène se lient à un atome d'oxygène. Sa formule chimique est H2O. Chemical peut également être un adjectif pour décrire les propriétés des matériaux qui sont le résultat de diverses réactions entre différents composés.

électron Particule chargée négativement, généralement trouvée en orbite autour des régions externes d'un atome également, le porteur d'électricité dans les solides.

hydrogène L'élément le plus léger de l'univers. En tant que gaz, il est incolore, inodore et hautement inflammable. Il fait partie intégrante de nombreux carburants, graisses et produits chimiques qui composent les tissus vivants. Il est composé d'un seul proton (qui lui sert de noyau) en orbite autour d'un seul électron.

ion hydrogène Noyau chargé positivement d'un atome d'hydrogène. Il se compose d'un seul proton.

hydronium Un ion hydrogène (H + ) lié à une molécule d'eau (H2O). Il devient H3O+, et est la forme sous laquelle les ions hydrogène existent dans l'eau. Il est également connu sous le nom d'ion hydrogène hydraté.

hydroxyde Aussi connu sous le nom d'ion hydroxyde (OH - ), c'est un ion chargé négativement. Il est composé d'un atome d'hydrogène lié à un atome d'oxygène.

ion (adj. ionisé) Un atome ou une molécule avec une charge électrique due à la perte ou au gain d'un ou plusieurs électrons. Un gaz ionisé, ou plasma, est l'endroit où tous les électrons ont été séparés de leurs atomes parents.

test décisif Un test chimique simple utilisé pour déterminer si une solution est un acide ou une base. Le papier de tournesol bleu devient rouge pour les acides et le papier de tournesol rouge devient bleu pour les bases. Il a été initialement développé dans les années 1300 en utilisant des composés isolés des lichens.

molécule Groupe d'atomes électriquement neutre qui représente la plus petite quantité possible d'un composé chimique. Les molécules peuvent être constituées d'un seul type d'atomes ou de différents types. Par exemple, l'oxygène de l'air est composé de deux atomes d'oxygène (O2) l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et d'un atome d'oxygène (H2O).

particule Une quantité infime de quelque chose.

pH Mesure de l'acidité ou de l'alcalinité d'une solution. Un pH de 7 est parfaitement neutre. Les acides ont un pH inférieur à 7 plus on s'éloigne de 7, plus l'acide est fort. Les solutions alcalines, également appelées bases, ont un pH supérieur à 7 d'autant plus qu'elles sont supérieures à 7, plus la base est forte.

proton Particule subatomique qui est l'un des éléments de base des atomes qui composent la matière. Les protons appartiennent à la famille des particules appelées hadrons.

hydroxyde de sodium Produit chimique utilisé dans la production de papier et de savon. Il est utilisé pour rendre les solutions plus basiques (ou alcalines).

subatomique Tout ce qui est plus petit qu'un atome, qui est le plus petit morceau de matière qui possède toutes les propriétés de n'importe quel élément chimique (comme l'hydrogène, le fer ou le calcium).

goût L'une des propriétés de base que le corps utilise pour sentir son environnement, en particulier les aliments, en utilisant des récepteurs (bourgeons gustatifs) sur la langue (et certains autres organes).


Les références

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Amino acid characteristics that determine their chemical properties? - La biologie

Les termes acide et base describe chemical characteristics of many substances that we use daily. Acidic things taste sour. Basic or alkaline things taste soapy. Strong acids are corrosive and strong bases are caustic both can cause severe skin damage that feels like a burn. However, mild acids and bases are common and relatively harmless to us. What makes a substance acidic or basic? The following equation is a good place to start:

We begin with two water molecules, and move some hydrogen atoms around. One water molecule gains a hydrogen and therefore takes on a positive charge, while the other water molecule loses a hydrogen atom and therefore becomes negatively charged. H3O + is called a hydronium ion, and it makes things acidic. OH - is called a hydroxyl ion and it makes things basic. However, in water, there is a balance between hydroniums and hydroxyls so they cancel each others' charges. Pure water is neither acidic or basic it is neutral.

So how does something become acidic or basic? That happens when the hydroniums and the hydroxyls are out of balance. If there are more positively charged hydroniums than negatively charged hydroxyls, then the substance is acidic. If there are more negatively charged hydroxyls than positively charged hydroniums, then the substance becomes basic. pH actually stands for the "potential (or power) of hydrogen."

Noter: Sometimes people write H + as a shorthand for H3O + and that can cause confusion, because sometimes when people write H + they really do mean only H + and not H3O + . Watch out for that, and ask for clarification!

When we dissolve acids in water, we create an excess of hydroniums. When we dissolve bases in water, we create an excess of hydroxyls. Here are two examples. Vinegar, a weak acid, has a chemical formula of CH3COOH. When dissolved in water, it becomes CH3COO - and H + . The H + ions combine with water molecules to form H3O + so the solution becomes acidic. Now let's look at lye, a strong base with the chemical formula NaOH (sodium hydroxide). If we add NaOH to water, it dissociates into Na + and OH - . The sodiums don't do anything important, but the hydroxyls make the solution more basic.

One last question: Why are strong acids and strong bases so nasty? It's because they are out of balance. They either have too many positive charges and are looking for negatives to get back into balance, or they have too many negative charges and are looking for positives to get back into balance. This makes them very reactive with anything they contact. When the positives and negatives are in equal number, they neutralize each other.

What is pH?: pH is the scale on which we measure the strength of acids and bases. pH stands for potential of Hydrogen, and is approximately the negative of the base 10 log of the molar concentration of hydrogen ions, so pH = -log10[H + ]

The pH scale is a measure of acidity on a 14 point scale, where 7 is the neutral midpoint. pH is a logarithmique scale (like the Richter scale for earthquakes), so a pH of 4 is 10 times more acidic than a pH of 5 and 100x more acidic than a pH of 6. You can buy electronic pH meters or pH indicator paper from any biological or lab supply company, which can be used to give you an accurate measurement of the acidic or basic quality of substances you want to test. Try this simulation to determine the pH of some common substances.

Optional Mini-Experiment: Make your own pH indicator using red cabbage juice. Blend 2 cups of chopped red cabbage leaves and 1 cup water in a food processor or electric blender until pieces are tiny and uniform. Strain off the solids and keep the liquid. If you don't have a blender, you can also chop the cabbage coarsely and boil it in water for about 5 minutes until the liquid is dark purple. This purple liquid will change color according to the acidity or alkalinity of substances you want to test. Add about 10 drops of cabbage juice to approximately 1 tablespoon of a test substance. What color does the cabbage juice turn in an acid like white vinegar? What color does the cabbage juice turn in a base such as a baking soda and water solution?

Test the pH of various substances and develop a corresponding color-pH scale. Compare your results with the chart here.

You can also make indicator paper by dipping strips of white paper towel, coffee filters, or white construction paper into the cabbage juice until they are purple. When the purple strips are dry, use a toothpick, soda straw or eye dropper to place a drop of a test solution on the strips. How do the results compare to your pH chart?


Les glucides

The next of the four molecules of life are carbohydrates. Carbohydrates are an important source of energy. They also provide structural support for cells and help with communication between cells.

A carbohydrate molecule is made of atoms of carbon, hydrogen and oxygen. They are found in the form of either a sugar or many sugars linked together.

A single sugar molecule is known as a monosaccharide. Two sugar molecules bonded together is a disaccharide and many sugar molecules make a polysaccharide. The three different types of carbohydrates are all important for different reasons.

Carbohydrates are the most important sources of energy for many organisms. Plants use the sun’s energy to convert CO ₂ into carbohydrates. The energy of these carbohydrates later allows plants to grow and reproduce.

Many organisms have what is known as a cell wall that surrounds their cell. The cell walls of plants and fungi are made from carbohydrates. Cell walls provide important protection for the cells of plants and fungi.


Polar vs Nonpolar Amino Acids

Amino acids are the building blocks of proteins. There are several different ways of grouping amino acids based on the structure and properties. Polar amino acids and nonpolar amino acids are categorized based on the polarity of the amino acid. The difference between polar and nonpolar amino acids is that polar amino acids have polarity whereas polarity is absent in nonpolar amino acids.

Référence:

1.“Polar Amino Acids.” Polar Amino Acids, Non Polar Amino Acids | [email protected] Available here
2.“Amino Acid.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 16 Mar. 2018. Available here
3.Gorga, Frank R. “Non-Polar Amino Acids.” Non-Polar R Groups, 1999. Available here


Voir la vidéo: Kemiaa tutkimaan 7 luokka (Février 2023).